Amino asit Nedir ?

[Crypted]

ROHAN2 WORLD 1-120 TR TİPİ OFFICIAL YOHARA, BALATHOR VE AMON! 80. GÜNÜNDE! +10.000 ONLİNE! HİLE VE BOT %100 ENGELLİ HEMEN TIKLA!

Amino asit

Aminoasitler, proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır.
Kimyada bir aminoasit hem amin hem de karboksil fonksiyonel gruplar içeren bir moleküldür. Aminoasitlerin peptit bağlarıyla uç uca eklenmesiyle oluşturdukları kısa polimer zincirler "peptid", uzun polimer zincirler ise "polipeptid" veya "protein" olarak adlandırılırlar. Hücre içerisinde ribozomlar, mRNA moleküllerini kalıp olarak kullanarak aminositleri uç uca ekleyerek proteinleri sentezlerler. Bu işleme translasyon (çeviri) denir.

Bahsedilen amino asitlerin hepsinin aynı anda herhangi bir proteinin yapıtaşında bulunması gerekmez. Ayrıca hepsi eşit miktarda da değildir. Proteinlerde bunlardan çok daha farklı amino asitler de bulunabilir. Farklı amino asitler, 20 temel amino asitle oluşturulmuş polipeptidlerin daha sonra “farklılaşmaları” ile oluşur. Bu tür amino asit farklılaşmaları, proteinin özelliklerini ve işlevlerini oldukça fazla değiştirir. Örneğin çözünürlüklerini arttırabilir veya azaltabilir ya da diğer molekülerle etkileşmelerini düzenleyebilir.

Amino asitlere ek olarak proteinler, çok daha farklı gruplar da barındırabilirler. Amino asit dışında, yapısında farklı türler barındıran amino asitlere, “konjuge proteinler” denir. Konjuge proteinler, kovalent veya non-kovalent bağlarla, nükleik asitlerle nükleoproteinleri, lipidlerle lipoproteinleri, karbonhidratlarla glikoproteinleri ve daha birçok küçük molekül kütleli maddelerle, metallerle ve metal içeren gruplarla kompleks yapılar oluşturabilirler.

Her amino asitin, bir karboksil ve bir de amino grubu vardır. Bu gruplar birbirlerinden α-karbon adı verilen tek bir C atomuyla ayrılırlar. Nötral sulu çözeltilerde α-karboksil grubu bir protonunu kaybeder ve eksi (-) yüklü hale geçer (-COO-). Aynı şekilde α-amino grubuysa bir elektron kaybederek artı (+) yüklü olur (-NH3+). Amino asitlerin asimetrik merkezleri (kiral karbonları) vardır. Örneğin Glisin’de, amino asitin α-karbonu dört farklı gruba bağlanabilir. Bu sebepten her amino asit D veya L formunda bulunabilir. Ribozomlar üzerinde amino asit sentezinde her zaman L amino asit kullanılır. Sadece mikroorganizmalar, belli küçük peptidlerin sentezinde D amino asitlerini kullanırlar. İlginç bir örnek olarak, Güney Amerika ağaç kurbağasınnnın derisinde sentezlenen bazı peptidler verilebilir. Bu peptidlerde D amino asitleri bulunmuştur. Bu peptidlerden “dermorphin” , sıçan beynindeki opiate reseptörleri (beyindeki uyuşturucu madde reseptörleri) ile etkileşime girerek oldukça güçlü bir ağrı kesici etki göstermiştir. Bu kurbağaların senteaeazlediği peptidlerdeki D amino asitleri, peptidde daha önceden bulunan L amino asitleri ile birleşerek enzimleri aktive edebilmektedir.

Polipeptidin ana zinciri, her amino asit için aynı olan grupların birleşimidir. Yan zincir veya R grubu ise, α-karbonuna bağlıdır ve 20 amino asitin her birinde farklıdır. Bu farklılık, proteinin kendine özgü oldukça değişik yapıları ve aktiviteleri kazandırır. Tüm amino asit yan zincirleri bir arada düşünüldüğünde, artı veya eksi yüklüden hidrofobiğe kadar oldukça fazla çeşitli yapısal özellikler gösterirler. Ayrıca bu yan zincirler, oldukça farklı çeşitlilikte kovalent ve nonkovalent bağların yapısına katılabilirler.

Bir enzimin “aktif bölgesi”, birçok farklı organik reaksiyonu katalizleyebilir. Yan zincirlerin çeşitli karakteristiği, molekülün yapısını ve aktivitesini belirleyen molekül içi (intramoleküler) etkileşimlerden, peptidin diğer polipeptidler gibi moleküllerle aralarınddaki ilişkiyi belirlerleyen moleküller arası etkileşimlere kadar birçok şeyi etkiler.


​